XAB 2蛋白抗体

第一抗体は、抗原と特異的に結合することができる、という一般的な抗体である。

第二の抗体は抗体と結合することができる、すなわち抗体の抗体である。主に抗体の存在を検出するために用いられる。

一抗は抗原に対する抗体であり、二抗は一抗に対する抗体である。すなわち、抗体は抗原刺激体として抗体を産生することもできる。つまり、抗原が生体に入り込み生体を刺激して免疫応答を生じ、B細胞から対応する抗原と特異的に結合する特殊なタンパク質を産生することができる。

一抗二抗はいずれも他の物質と特異的に結合できる基であり、一抗は少なくとも2つの他の基（基質と二抗）と結合することができる。

一抗：基質を特異的に結合することができ、私たちが検出したいものを識別することです。一抵抗と基質の結合の有無

肉眼では見えない。

二次抗体：一次抗体と結合することができ、蛍光、放射性、化学発光または発色基などの検出可能な標識を持つことができ、一次抗体を検出することができます。1つの抗が検出可能な標識（例えば蛍光、放射性、化学発光または発色基）を持っている場合、2つの抗は必要ありません。しかし、1つの抗は1つの基質だけを識別するため、コストが高い。そのため、現在の設計は一般的に二次抵抗帯に検出可能なマークを付けて、もう一次抵抗を検出することである。一方、一抗識別基質。このようにして、1対の抗結合基底物において、2対の抗によって検出することができる。

当社のすべての製品は科学実験のみで、他の科学実験以外の使用はしません！

いいえ 名、0610041O14Rik；アダプタタンパク質ATH 55、アダプタタンパク質ATH−55、Ath55；AV025587；Crn関連蛋白質kim 1

研究分野腫瘍 さいぼうせいぶつ 免疫学 せんしょくしつかくしんごう みかけいでんがく

抗体源、ウサギ

クローンタイプ;マルチクローニング

交差反応（予測：人間、ネズミ、ラット、犬、豚、牛、馬）

製品の応用白血球＝1：500−2000酵素結合免疫吸着試験＝1：5000−10000 IHC−P＝1：100−500 ihc−F＝1：100−500、もし＝1：100−5000（パラフィン切片は抗原修復が必要）

他のアプリケーションではテストされていません。

最適な希釈度/濃度はエンドユーザによって決定されるべきである。

理論分子量100kDa

細胞定位細胞核

性 形状、液体

濃い 度、1mg/ml

免 疫 元;ヒトPBP/HCNP由来のKLHカップリング合成ペプチド：65-160/855

亜 型;免疫グロブリンG

精製方法蛋白A親和精製

緩やか チャージ 液体1%BSA、0.03%Proclin 300、50%グリセリンを含む0.01 M TBS（pH 7.4）。

注意事項本製品は研究用にのみ使用され、人間、治療または診断用には適用されません。

XAB 2タンパク質（XPA結合タンパク質2）は初めてXPAとの相互作用により同定され、XPAはヌクレオチド切除修復経路における重要な要素である。

X線結晶回折構造の分析により、Igは4本のポリペプチド鎖から構成され、各ペプチド鎖間は数の異なる鎖間ジスルフィド結合で連結されていることが分かった。Igは「Y」字型構造を形成することができ、Igモノマーと呼ばれ、抗体を構成する基本単位である。

天然Ig分子は4つの異種性ポリペプチド鎖を含み、その中で、分子量の大きい2つの鎖は重鎖（heavy chain、H）と呼ばれ、分子量の小さい2つの鎖は軽鎖（Light chain、L）と呼ばれている。同じIg分子中の2つのH鎖と2つのL鎖のアミノ酸組成は同じである。重鎖分子量は50 KD〜75 KDであり、450〜550個のアミノ酸残基からなる。重鎖定常領域のアミノ酸の組成と配列順序が異なるため、ジスルフィド結合の数と位置が異なり、その抗原性も異なり、Igを5種類（class）、すなわちIgM、IgD、IgG、IgAとIgEに分けることができ、その対応する重鎖はそれぞれμ鎖、δ鎖、γ鎖、α鎖とε鎖である。軽鎖分子量は約25 KDで、214個のアミノ酸残基から構成されている。軽鎖は2種類に分けられ、それぞれkappa（κ）鎖とlambda（λ）鎖である。したがって、lgを2型（type）、すなわちκ型とλ型に分けることができる。正常ヒト血清Igのκ：λは約2：1であった。

異なるIg重鎖と軽鎖のアミノ酸配列を比較分析することにより、そのアミノ末端（N末端）アミノ酸配列の変化が大きく、可変領域（variable region、V）と呼ばれ、それぞれ重鎖と軽鎖の1/4と1/2を占め、一方、カルボキシル末端（C末端）のアミノ酸配列が比較的安定している領域は、定常領域（constant region、C）と呼ばれ、それぞれ重鎖と軽鎖の3/4と1/2を占めている。

重鎖と軽鎖のV領域はそれぞれVHとVLと呼ばれる。VHとVLにはそれぞれ3つのアミノ酸組成と配列順序が高く可変な領域が含まれ、高可変領域（HVR）または相補決定領域（CDR）と呼ばれ、HVR 1（CDR 1）、HVR 2（CDR 2）、HVR 3（CDR 3）を含み、HVR 3（CDR 3）の変化の程度がより高い。VHの3つの高変化領域はそれぞれ29〜31、49〜58及び95〜102位アミノ酸に位置し、VLの3つの高変化領域はそれぞれ28〜35、49〜56及び91〜98位アミノ酸に位置する。VHとVLの3つのCDRが共同でIgを構成する抗原結合部位（antigen-binding site）は、抗体の特異性を決定し、抗体が抗原を認識し結合する部位である。V領域では、CDR以外の領域のアミノ酸組成と配列順序は比較的保存的であり、骨格領域（FR）と呼ばれる。VHまたはVLにはそれぞれ4つのスケルトン領域があり、それぞれFR 1、FR 2、FR 3、FR 4で表されている。

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