北京生夏蛋白O-糖プロテアーゼ

一般的なO-糖プロテアーゼタイプ

（1）O−グルコシダーゼ（O−Glycosidase）

• ソース：通常はふん腸球菌または肺炎連鎖球菌。

• 特異性：

• 切断コア1（Galβ1−3 GalNAc）とコア3（GlcNAcβ1-3 GalNAc）O-糖鎖は、唾液が酸性化したO-糖鎖を切断することはできない（唾液酸を除去する必要がある）。

• コア2/4などの他のコア構造には作用しません。

• アプリ：O-糖鎖分析を簡略化し、質量分析またはHPLC前処理によく用いられる。

（2）非特異的O−糖鎖放出酵素

• かがくほう：

• β−消去反応（アルカリ条件）：NaOH/NaBHで処理すると、O-糖鎖を放出し、その末端を還元するが、ペプチド鎖を破壊する。

• 酵素法の組み合わせ：

• シアル酸酵素（Sialidase）+O-グリコシド酵素：唾液酸残基を除去してから、コア構造を酵素的に切断する必要がある。

当社が独自に開発した-北京生夏蛋白O-糖プロテアーゼ（IMPa），免疫調節プロテアーゼ（IMPa）とも呼ばれ、銅緑膿菌由来（Pseudomonas aeruginosa），広範なスペクトル特異性を有するO−グルタミン。糖蛋白質または糖ペプチド中のムチン型O−結合糖鎖を識別し、分岐鎖と唾液酸化構造を含む糖鎖を含み、切断位置は糖基化セリンまたはトレオニン残基に隣接するN末端ペプチド結合である。糖蛋白質グループ学的実験フローにおいて、O−グリコシル化部位のスペクトルを測定し、各グリコシル化部位に存在するO−グリコシル鎖の構造分析に用いることができる。O−糖プロテアーゼは6×His−tagを含み、ニッケル親和性樹脂を用いて反応系から容易に除去できる。

製品の特徴

O−グリコシル化部位測定及びO−糖構造測定用

有効に糖蛋白質を切断し（唾液酸化の有無にかかわらず）、神経アミナーゼ処理を必要としない

組換え酵素であり、他のプロテアーゼ汚染はない

変性条件または非変性条件で使用可能

グリセリンを含まず、HPLCとMS分析において優れた効果を得やすい

溶液として提供する、24ヶ月にわたる優れた活性と安定性

北京生夏蛋白O-糖プロテアーゼニッケル親和性樹脂を用いて反応系から容易に除去できる6×His−tag含有